Ciao miei cari lettori. Sono con te, Galina Baeva, e oggi parleremo della struttura e delle funzioni delle molecole proteiche.
Perché è necessaria, questa proteina? Possiamo farne a meno?
No, non lo faremo. fondatore barbuto materialismo dialettico Friedrich Engels diceva: la vita è un modo di esistere dei corpi proteici. In altre parole, le proteine sono vita, non ci sono proteine - ahimè, ah. Normalmente, le proteine lo sono 50%, quelli. metà della massa secca della cellula, e dalla massa secca del corpo umano, vanno da 45% .
Le caratteristiche strutturali delle proteine \u200b\u200bconsentono loro di mostrare varie proprietà ciò che determina le loro diverse funzioni biologiche
Le proteine sono altrimenti chiamate proteine, sono la stessa cosa.
Questa è una lunga catena, ad es. polimero, costituito da monomeri - amminoacidi. Perché gli aminoacidi? Perché ogni molecola ha una coda di acido organico C-O-OH e un gruppo amminico NH 2. Nella catena polimerica, ciascun monomero amminoacidico lega il proprio residuo acido al gruppo amminico di un altro monomero, dando luogo a un forte legame chiamato peptide.
I concetti di proteina e peptide sono vicini, ma non equivalenti. I peptidi sono generalmente indicati come una certa sequenza di residui di amminoacidi. Gli oligopeptidi sono isolati - catene corte di 10-15 amminoacidi e polipeptidi - lunghe catene di sequenze di amminoacidi. Una proteina è un polipeptide che ha una forma speciale di organizzazione spaziale.
Infilando amminoacidi come perline in una collana, a struttura primaria di una proteina quelli. sequenza di residui amminoacidici.\
Nello spazio, la proteina non esiste sotto forma di un filo allungato, ma si arriccia a spirale, ad es. forme struttura secondaria.
La spirale si trasforma in una palla - un globulo, questo è già struttura terziaria della proteina.
Alcune proteine (non tutte) hanno struttura quaternaria, combinando nella sua composizione diverse molecole, ciascuna con la propria struttura primaria, secondaria e terziaria.
Perché hai bisogno di sapere? Perché la digestione e l'assimilazione delle proteine dipende direttamente dalla sua struttura: più densa è la proteina nella composizione del prodotto alimentare, più è difficile da digerire, più energia deve essere spesa per la sua assimilazione.
Viene chiamata la rottura dei legami in una molecola proteica denaturazione. La denaturazione può essere reversibile, quando la proteina ripristina la struttura, e irreversibile. Le proteine subiscono una denaturazione irreversibile, anche se esposte a temperature elevate: per una persona supera i 42 ° C, motivo per cui la febbre è pericolosa per la vita.
Sottoponiamo le proteine a denaturazione controllata durante il processo di cottura, quando cuociamo carne o pesce, facciamo bollire il latte, friggiamo o facciamo bollire le uova, facciamo bollire i cereali e cuociamo il pane. Con un'esposizione a temperature miti, le proteine con legami rotti diventano più accessibili agli enzimi digestivi e vengono assorbite meglio dall'organismo. Con esposizione prolungata e dura a temperature - frittura su carbone, cottura prolungata - si verifica una denaturazione secondaria della proteina con formazione di composti indigeribili.
Esistono più di duecento amminoacidi diversi, ma solo venti si trovano costantemente nella composizione delle proteine: i polimeri. Questi 20 amminoacidi "magici" sono divisi in due gruppi disuguali: non essenziali, cioè quelli che possono essere prodotti dal corpo stesso, e insostituibili (essenziali), non sono prodotti dal corpo umano, e dobbiamo necessariamente riceverli con il cibo.
Gli amminoacidi non essenziali includono: alanina, arginina, aspargina, acido aspartico, glicina, glutammina, acido glutammico, prolina, serina, tirosina, cistina.
Aminoacidi essenziali: Valina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Trionina, Triptofano, Fenilalanina
Per i bambini, gli amminoacidi essenziali sono l'arginina e l'istidina.
Gli amminoacidi saranno un post separato.
Una proteina completa contiene tutti gli amminoacidi necessari nella sua composizione e una proteina incompleta, di conseguenza, non contiene amminoacidi.
Per la costruzione di tutte le proteine del corpo, è importante non solo la presenza di tutti gli amminoacidi, ma anche le loro proporzioni nel prodotto alimentare. Il cibo più vicino nella composizione di aminoacidi alle proteine del corpo umano è ottimale. Se manca un aminoacido, altri aminoacidi non possono essere utilizzati dall'organismo, inoltre, per compensare la carenza, le proprie proteine \u200b\u200bcominceranno a scomporsi, principalmente proteine - enzimi coinvolti nei processi di biosintesi e proteine muscolari. In condizioni di carenza dell'uno o dell'altro amminoacido essenziale, altri amminoacidi risultano eccessivi, sebbene questo eccesso sia relativo. Le proteine muscolari in decomposizione formano prodotti metabolici altamente tossici e vengono escrete intensamente dal corpo, creando bilancio azotato negativo. Una persona inizia a indebolirsi, sebbene possa sinceramente credere che tutto sia in ordine con la sua alimentazione.
In base alla loro origine, le proteine si dividono in animali e vegetali.
Le proteine animali comprendono le proteine di uova, latte e latticini, pesce e frutti di mare, carne di animali e uccelli.
Le proteine vegetali includono proteine di cereali, legumi, noci e funghi.
Il cibo è considerato proteico se contiene almeno il 15% di proteine.
Tutte le proteine animali sono complete, cioè contengono un set completo di amminoacidi. La maggior parte delle proteine vegetali sono incomplete.
Con un'assunzione insufficiente di proteine dal cibo, nel corpo si sviluppano processi degenerativi associati all'incapacità di svolgere le funzioni necessarie. Prima di tutto, l'immunità soffre. Una persona diventa predisposta alle infezioni virali e batteriche, le malattie diventano protratte, croniche. I capelli iniziano a cadere, la pelle diventa flaccida, rugosa. La sfera volitiva soffre, l'apatia copre una persona, la completa riluttanza a fare qualsiasi cosa, la depressione si unisce. Diminuisce massa muscolare il metabolismo rallenta. Iniziano i problemi di digestione, i cosiddetti. "sindrome dell'intestino irritabile", quando il mangiare è accompagnato da flatulenza, la diarrea è sostituita dalla stitichezza e viceversa. La funzione riproduttiva è soppressa, le mestruazioni si fermano nelle donne. Nei casi più gravi iniziano i cambiamenti strutturali negli organi e nei tessuti, esaurimento visibile. La fame di proteine nei bambini porta a ritardo mentale.
La grave fame di proteine \u200b\u200bnel nostro tempo nei paesi civili, dove includiamo il nostro paese, se escludiamo malattie come la tubercolosi o l'oncologia, si verifica nelle persone che praticano diete da fame folli in un desiderio maniacale di perdere peso.
L'ultimo messaggio riguardava Angelina Jolie, era stata ricoverata in ospedale con un peso di 35 kg: così trovarono i liberatori sovietici dei prigionieri dei campi di concentramento nazisti. È improbabile che gli scheletri viventi fossero esempi di bellezza.
Tuttavia, la mancanza di proteine non è una condizione così rara, a causa di un modello alimentare malsano che si è sviluppato a causa del costo relativamente elevato dei prodotti proteici. Nel tentativo di risparmiare denaro, le persone passano a una dieta a base di carboidrati e grassi con il consumo di proteine \u200b\u200bvegetali difettose. Contribuiscono i semilavorati a base di surrogati e i prodotti non proteici. Quindi una persona che acquista cotolette, salsicce, salsicce già pronte può sinceramente credere di consumare abbastanza proteine. Non fare errori.
Nel prossimo articolo imparerai di quante e di che tipo di proteine ha bisogno una persona per mantenersi in salute.
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Le proteine sono biopolimeri i cui monomeri sono amminoacidi.
Aminoacidi sono a basso peso molecolare composti organici contenente gruppi carbossilici (-COOH) e amminici (-NH 2) legati allo stesso atomo di carbonio. Una catena laterale è attaccata all'atomo di carbonio, un radicale che conferisce a ciascun amminoacido determinate proprietà.
La maggior parte degli amminoacidi ha un gruppo carbossilico e un gruppo amminico; questi amminoacidi sono chiamati neutro. Ci sono, tuttavia, anche amminoacidi basici- con più di un gruppo amminico, oltre che acido aminoacidi- con più di un gruppo carbossilico.
Si sa che negli organismi viventi sono presenti circa 200 aminoacidi, ma solo 20 di essi fanno parte delle proteine. Questi sono i cosiddetti principale o proteinogenico aminoacidi.
A seconda del radicale, gli amminoacidi basici sono divisi in 3 gruppi:
Le catene laterali degli amminoacidi (radicali) possono essere idrofobiche e idrofile e conferire alle proteine le proprietà corrispondenti.
Nelle piante, tutti gli amminoacidi necessari sono sintetizzati dai prodotti primari della fotosintesi. L'uomo e gli animali non sono in grado di sintetizzare un certo numero di amminoacidi proteinogenici e devono riceverli già pronti con il cibo. Tali amminoacidi sono chiamati indispensabile. Questi includono lisina, valina, leucina, isoleucina, treonina, fenilalanina, triptofano, metionina; l'arginina e l'istidina sono indispensabili per i bambini.
In una soluzione, gli amminoacidi possono agire sia come acidi che come basi, cioè sono composti anfoteri. Il gruppo carbossilico (-COOH) è in grado di donare un protone, funzionando come un acido, e il gruppo amminico (-NH 2) può accettare un protone, mostrando così le proprietà di una base.
Il gruppo amminico di un amminoacido può reagire con il gruppo carbossilico di un altro amminoacido. La molecola risultante è dipeptide, e il legame tra atomi di carbonio e azoto è chiamato legame peptidico.
A un'estremità della molecola del dipeptide c'è un gruppo amminico libero e all'altra estremità c'è un gruppo carbossilico libero. A causa di ciò, il dipeptide può attaccare a se stesso altri amminoacidi, formando oligopeptidi. Se molti amminoacidi (più di 10) sono combinati in questo modo, allora polipeptide.
I peptidi svolgono un ruolo importante nel corpo. Molti Aligopeptidi sono ormoni. Questi sono ossitocina, vasopressina, tiroliberina, tireotropina, ecc. Gli oligopeptidi includono anche la bradichidina (peptide del dolore) e alcuni oppiacei ("farmaci naturali" di una persona) che svolgono la funzione di alleviare il dolore. L'assunzione di droghe distrugge il sistema degli oppiacei del corpo, quindi un tossicodipendente senza una dose di droghe sperimenta 1 forte dolore - "astinenza", che normalmente viene alleviato dagli oppiacei.
Gli oligopeptidi includono alcuni antibiotici (ad esempio la gramicidina S).
Molti ormoni (insulina, ormone adrenocorticotropo, ecc.), antibiotici (p. es., gramicidina A), tossine (p. es., tossina difterica) sono polipeptidi.
Le proteine sono polipeptidi con un peso molecolare superiore a 10.000, la cui molecola comprende da 50 a diverse migliaia di amminoacidi.
Ogni proteina ha la sua struttura spaziale speciale in un determinato ambiente. Quando si caratterizza la struttura spaziale (tridimensionale), si distinguono quattro livelli di organizzazione delle molecole proteiche.
Struttura primaria- la sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica. La struttura primaria è specifica per ogni proteina ed è determinata dall'informazione genetica, cioè dipende dalla sequenza di nucleotidi nella regione della molecola di DNA che codifica una data proteina. Tutte le proprietà e le funzioni delle proteine dipendono dalla struttura primaria. La sostituzione di un singolo amminoacido nella composizione delle molecole proteiche o un cambiamento nella loro posizione di solito comporta un cambiamento nella funzione della proteina. Poiché le proteine \u200b\u200bcontengono 20 tipi di aminoacidi, il numero di opzioni per le loro combinazioni nel pavimento e nella catena peptidica è davvero illimitato, il che fornisce un numero enorme di tipi di proteine \u200b\u200bnelle cellule viventi.
Nelle cellule viventi, le molecole proteiche o le loro singole sezioni non sono una catena allungata, ma attorcigliate in una spirale simile a una molla estesa (questa è la cosiddetta α-elica) o piegate in uno strato piegato (strato β). struttura secondaria nasce come risultato della formazione di legami idrogeno tra i gruppi -CO - e -NH 2 di due legami peptidici all'interno di una catena polipeptidica (configurazione elicoidale) o tra due catene polipeptidiche (strati piegati).
La proteina cheratina ha una configurazione completamente α-elicoidale. È una proteina strutturale di capelli, lana, unghie, artigli, becco, piume e corna. La struttura secondaria a spirale è caratteristica, oltre alla cheratina, per proteine fibrillari (filamentose) come miosina, fibrinogeno, collagene.
Nella maggior parte delle proteine, le sezioni elicoidali e non elicoidali della catena polipeptidica sono ripiegate in una formazione tridimensionale di forma sferica - un globulo (caratteristica delle proteine globulari). Un globulo di una particolare configurazione è struttura terziaria scoiattolo. La struttura terziaria è stabilizzata da legami ionici, idrogeno, legami disolfuro covalenti (che si formano tra gli atomi di zolfo che compongono la cisteina), nonché interazioni idrofobiche. Le interazioni idrofobiche sono le più importanti nella formazione della struttura terziaria; Allo stesso tempo, la proteina si piega in modo tale che le sue catene laterali idrofobe siano nascoste all'interno della molecola, cioè siano protette dal contatto con l'acqua, e le catene laterali idrofile, al contrario, siano esposte all'esterno.
Molte proteine con una struttura particolarmente complessa sono costituite da diverse catene polipeptidiche tenute insieme in una molecola a causa di interazioni idrofobiche, nonché con l'aiuto di idrogeno e legami ionici - c'è struttura quaternaria. Tale struttura è presente, ad esempio, nella proteina globulare dell'emoglobina. La sua molecola è costituita da quattro subunità polipeptidiche separate (protomeri) situate nella struttura terziaria e una parte non proteica - eme. Solo in una tale struttura l'emoglobina è in grado di svolgere la sua funzione di trasporto.
Sotto l'influenza di vari fattori chimici e fisici (trattamento con alcool, acetone, acidi, alcali, alta temperatura, irradiazione, alta pressione ecc.) c'è un cambiamento nella struttura terziaria e quaternaria della proteina dovuto alla rottura dei legami idrogeno e ionici. Viene chiamato il processo di interruzione della struttura nativa (naturale) di una proteina denaturazione. In questo caso si osserva una diminuzione della solubilità proteica, un cambiamento nella forma e nelle dimensioni delle molecole, una perdita di attività enzimatica, ecc.. Il processo di denaturazione è talvolta reversibile, cioè il ritorno alle normali condizioni ambientali può essere accompagnato dal ripristino spontaneo della struttura naturale della proteina. Tale processo è chiamato rinaturazione. Ne consegue che tutte le caratteristiche della struttura e del funzionamento di una macromolecola proteica sono determinate dalla sua struttura primaria.
Secondo la composizione chimica, le proteine si dividono in semplici e complesse. Per semplice le proteine sono costituite solo da amminoacidi, difficile- contenente la parte proteica e non proteica (prostatica) - ioni metallici, carboidrati, lipidi, ecc. Le proteine semplici sono l'albumina del siero del sangue, le immunoglobuline (anticorpi), la fibrina, alcuni enzimi (tripsina), ecc. Le proteine complesse sono tutte proteolipidi e glicoproteine, emoglobina, la maggior parte degli enzimi, ecc.
Strutturale. Le proteine fanno parte delle membrane cellulari e degli organelli cellulari. Le pareti dei vasi sanguigni, della cartilagine, dei tendini, dei capelli, delle unghie, degli artigli negli animali superiori sono costituite principalmente da proteine.
Catalitico (enzimatico). Gli enzimi proteici catalizzano tutte le reazioni chimiche nel corpo. Forniscono la divisione nutrienti nel tratto digestivo, fissazione del carbonio durante la fotosintesi, reazioni di sintesi della matrice, ecc.
Trasporto. Le proteine sono in grado di legarsi e trasportare varie sostanze. Le albumine del sangue trasportano acidi grassi, globuline - ioni metallici e ormoni. L'emoglobina trasporta ossigeno e anidride carbonica.
Le molecole proteiche che costituiscono la membrana plasmatica prendono parte al trasporto di sostanze all'interno e all'esterno della cellula.
Protettivo. Viene eseguito dalle immunoglobuline (anticorpi) del sangue, che forniscono la difesa immunitaria del corpo. Il fibrinogeno e la trombina sono coinvolti nella coagulazione del sangue e prevengono il sanguinamento.
Contrattile. È fornito dal movimento relativo l'uno rispetto all'altro dei filamenti di proteine di actina e miosina nei muscoli e all'interno delle cellule. Lo scorrimento dei microtubuli, costituiti dalla proteina tubulina, è spiegato dal movimento delle ciglia e dei flagelli.
Normativo. Molti ormoni sono oligopeptidi o proteine, ad esempio: insulina, glucagone, ormone adenocorticotropo, ecc.
Recettore. Alcune proteine incorporate nella membrana cellulare sono in grado di modificare la loro struttura all'azione dell'ambiente esterno. È così che i segnali vengono ricevuti dall'ambiente esterno e le informazioni vengono trasmesse alla cellula. Un esempio sarebbe fitocromo- una proteina fotosensibile che regola la risposta fotoperiodica delle piante, e opsina - componente rodopsina, un pigmento presente nelle cellule della retina.
Per descrivere la struttura della molecola proteica, sono stati introdotti i concetti di strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie della molecola proteica. A l'anno scorso c'erano anche concetti come una struttura supersecondaria, che caratterizza aggregati energeticamente preferibili della struttura secondaria, e domini - parti di un globulo proteico, che sono regioni globulari piuttosto isolate.
Il numero e la sequenza degli amminoacidi e la posizione dei legami disolfuro nella catena polipeptidica determinano la struttura primaria della proteina. Esiste una relazione molto stretta tra la struttura primaria di una proteina e la sua funzione in un dato organismo. Affinché una proteina possa svolgere la sua funzione caratteristica, è necessaria una sequenza completamente specifica di amminoacidi nella catena polipeptidica di questa proteina. Anche piccoli cambiamenti nella struttura primaria possono modificare in modo significativo le proprietà della proteina e, di conseguenza, la sua funzione. Ad esempio, gli eritrociti di persone sane contengono una proteina: l'emoglobina con una certa sequenza di amminoacidi. Una piccola parte delle persone ha un'anomalia congenita nella struttura dell'emoglobina: i loro eritrociti contengono emoglobina, che in una posizione invece dell'acido glutammico (carica, polare) contiene l'amminoacido valina (idrofobo, non polare). Tale emoglobina differisce in modo significativo in fisico-chimico e proprietà biologiche dal normale. La comparsa di un amminoacido idrofobo porta alla comparsa di un contatto idrofobo "appiccicoso" (gli eritrociti non si muovono bene nei vasi sanguigni), a un cambiamento nella forma di un eritrocita (da biconcavo a forma di mezzaluna), così come a un deterioramento del trasferimento di ossigeno, ecc. I bambini nati con questa anomalia muoiono nella prima infanzia a causa dell'anemia falciforme.
Prove complete a favore dell'affermazione che l'attività biologica è determinata dalla sequenza amminoacidica è stata ottenuta dopo la sintesi artificiale dell'enzima ribonucleasi (Merrifield). Il polipeptide sintetizzato con la stessa sequenza amminoacidica dell'enzima naturale aveva la stessa attività enzimatica.
Studi degli ultimi decenni hanno dimostrato che la struttura primaria è fissata geneticamente e, a sua volta, determina le strutture secondarie, terziarie e quaternarie della molecola proteica e la sua conformazione generale. La prima proteina la cui struttura primaria è stata stabilita è stata l'ormone proteico insulina (contiene 51 aminoacidi). Ciò è stato fatto nel 1953 da Frederick Sanger. Ad oggi è stata decifrata la struttura primaria di oltre diecimila proteine, ma si tratta di un numero molto piccolo, visto che in natura esistono circa 10 12 proteine.
Conoscendo la struttura primaria di una proteina, si può scrivere accuratamente la sua formula di struttura se la proteina è rappresentata da una singola catena polipeptidica. Se la proteina contiene diverse catene polipeptidiche, vengono prima disconnesse utilizzando reagenti speciali. Per determinare la struttura primaria di una singola catena polipeptidica, i metodi di idrolisi che utilizzano analizzatori di amminoacidi determinano la sua composizione di amminoacidi. Quindi, utilizzando metodi e reagenti speciali, viene determinata la natura degli amminoacidi terminali. Per stabilire l'ordine di alternanza degli amminoacidi, la catena polipeptidica viene sottoposta a idrolisi enzimatica, durante la quale si formano frammenti di questa catena polipeptidica - peptidi corti. Questi peptidi vengono separati mediante cromatografia e viene determinata la sequenza amminoacidica di ciascuno. Pertanto, si raggiunge uno stadio in cui la sequenza degli amminoacidi nei singoli peptidi (frammenti proteici) è nota, ma la sequenza dei peptidi stessi rimane poco chiara. Quest'ultimo viene stabilito utilizzando i cosiddetti peptidi sovrapposti. Per fare ciò, viene utilizzato un altro enzima che scinde la catena polipeptidica originale in altre aree e viene determinata la sequenza amminoacidica dei nuovi peptidi ottenuti. I peptidi formati sotto l'azione di due enzimi contengono frammenti identici di sequenze di amminoacidi e, combinandoli, viene stabilita una sequenza di amminoacidi comune della catena polipeptidica.
Un grande contributo allo studio della struttura della molecola proteica è stato dato da L. Pauling e R. Corey. Attirando l'attenzione sul fatto che la molecola proteica ha il maggior numero di legami peptidici, sono stati i primi a condurre scrupolosi studi di diffrazione a raggi X di questo legame. Abbiamo studiato le lunghezze dei legami, gli angoli ai quali si trovano gli atomi, la direzione della disposizione degli atomi rispetto al legame. Sulla base della ricerca, sono state stabilite le seguenti caratteristiche principali del legame peptidico.
1. Quattro atomi del legame peptidico e due atomi di carbonio attaccati giacciono sullo stesso piano. I gruppi di atomi di carbonio R e H giacciono al di fuori di questo piano.
2. Gli atomi di O e H del legame peptidico e due atomi di carbonio e gruppi R hanno un orientamento trans rispetto al legame peptidico.
3. La lunghezza del legame C-N, pari a 1,32 Å, ha un valore intermedio tra la lunghezza di un doppio legame covalente (1,21 Å) e un legame covalente omogeneo (1,47 Å). Ne consegue che il legame C-N ha un carattere parziale di doppio legame. Quelli. il legame peptidico può esistere sotto forma di strutture risonanti e tautameriche, nella forma cheto-enolica.
La rotazione attorno al legame –C=N– è difficile e tutti gli atomi del gruppo peptidico hanno una configurazione trans planare. La configurazione cis è energeticamente meno favorevole e si verifica solo in alcuni peptidi ciclici. Ogni frammento peptidico planare contiene due legami con atomi di carbonio capaci di rotazione. Questi sono i legami C –N (l'angolo di rotazione attorno a questo legame è indicato con ) e il legame C –C (l'angolo di rotazione attorno a questo legame è indicato con ).
Legame peptidico a modo suo natura chimicaè covalente e conferisce elevata resistenza alla struttura primaria della molecola proteica. Essendo un elemento ripetitivo della catena polipeptidica e avendo caratteristiche strutturali specifiche, il legame peptidico influenza non solo la forma della struttura primaria, ma anche i livelli superiori di organizzazione della catena polipeptidica.
La struttura secondaria di una molecola proteica si forma come risultato dell'uno o dell'altro tipo di rotazione libera attorno ai legami che collegano gli atomi di carbonio α nella catena polipeptidica.
Tre tipi principali di struttura sono stati trovati nelle catene polipeptidiche naturali: α-elica, foglio piegato e bobina casuale. Si forma una struttura a spirale se la catena ha gli stessi angoli di rotazione () per tutti i legami C –N e l'angolo di rotazione () per tutti i legami С –С e sono rispettivamente pari a –48º e –57º. La -elica destra più comune. Questa struttura è molto stabile perché è quasi o completamente privo di impedimenti sterici, specialmente per i gruppi R delle catene laterali degli amminoacidi.I gruppi R degli amminoacidi sono diretti verso l'esterno dall'asse centrale dell'-elica. Le β-eliche dei dipoli =C=O e N–H dei legami peptidici vicini sono orientate in modo ottimale (quasi coassiali) per l'interazione dipolare, formando così un vasto sistema di legami idrogeno cooperativi intramolecolari che stabilizzano l'α-elica. Passo dell'elica (un giro completo) 5,4 Å include 3,6 residui di amminoacidi.
Figura 1 - La struttura ei parametri dell'-elica della proteina
La struttura a spirale può essere disturbata da due fattori:
1) in presenza di un residuo di prolina, la cui struttura ciclica introduce una rottura nella catena peptidica - non esiste un gruppo –NH 2, quindi la formazione di un legame idrogeno intracatena è impossibile;
2) se nella catena polipeptidica ci sono molti residui amminoacidici in fila che hanno una carica positiva (lisina, arginina) o una carica negativa (acidi glutammico, aspartico), in questo caso, la forte repulsione reciproca di gruppi con carica simile (-COO - o -NH 3 +) supera significativamente l'effetto stabilizzante dei legami idrogeno nell'elica .
La struttura del foglio piegato è inoltre stabilizzata da legami idrogeno tra gli stessi dipoli =NH......O=C. Tuttavia, in questo caso, sorge una struttura completamente diversa, in cui la spina dorsale della catena polipeptidica è allungata in modo tale da avere una struttura a zigzag. Gli angoli di rotazione per i legami С -N () e С -С () sono rispettivamente vicini a –120+135 0. Le sezioni ripiegate della catena polipeptidica mostrano proprietà cooperative, cioè tendono ad essere posizionati fianco a fianco in una molecola proteica e si formano paralleli
catene polipeptidiche identicamente dirette o antiparallele,
che sono rafforzati dai legami idrogeno tra queste catene. Tali strutture sono chiamate fogli pieghettati (Figura 2).
Figura 2 - Struttura delle catene polipeptidiche
-I fogli piegati a spirale sono strutture ordinate, hanno una disposizione regolare di residui di aminoacidi nello spazio. Le sezioni della catena proteica con impaccamento irregolare di residui di amminoacidi nello spazio, anch'esse trattenute a causa di legami idrogeno, sono chiamate disordinate, senza struttura: una bobina statistica. Tutte queste strutture nascono spontaneamente e automaticamente a causa del fatto che un dato polipeptide ha una specifica sequenza di aminoacidi geneticamente predeterminata. Le -eliche e le -strutture determinano una certa capacità delle proteine di svolgere specifiche funzioni biologiche. Pertanto, la struttura -elicoidale (-cheratina) è ben adattata a formare strutture protettive esterne - piume, capelli, corna, zoccoli - alla rottura necessaria per i tendini. La presenza di sole -eliche o -strutture è caratteristica delle proteine fibrillari filamentose. Nella composizione delle proteine globulari-sferiche, il contenuto di -eliche e -strutture e regioni senza struttura varia notevolmente. Ad esempio: l'insulina è spiralizzata del 60%, l'enzima ribonucleasi è del 57%, il lisozima proteico dell'uovo è del 40%.
Le informazioni sull'alternanza di residui amminoacidici nella catena polipeptidica, così come la presenza di sezioni spiralizzate, piegate e disordinate nella molecola proteica, non forniscono ancora un quadro completo né del volume né della forma, e ancor di più sulla posizione relativa delle sezioni della catena polipeptidica l'una rispetto all'altra.
Queste caratteristiche della struttura proteica vengono rivelate studiando la sua struttura terziaria, intesa come la posizione generale nello spazio in un certo volume della catena polipeptidica.
La struttura terziaria è stabilita dall'analisi di diffrazione dei raggi X. Il primo modello di una molecola proteica - la mioglobina, che riflette la sua struttura terziaria, fu creato da J. Kendrew e dai suoi collaboratori nel 1957. Nonostante le grandi difficoltà, ormai è stato possibile stabilire la struttura terziaria di oltre 1000 proteine, tra cui emoglobina, pepsina, lisozima, insulina, ecc.
La struttura terziaria delle proteine è formata da un ulteriore ripiegamento della catena peptidica contenente l'elica , le strutture e le sezioni prive di struttura periodica. La struttura terziaria di una proteina si forma in modo completamente automatico, spontaneo e completamente predeterminato dalla struttura primaria. Di base forza trainante nell'emergere di una struttura tridimensionale, è l'interazione dei radicali amminoacidici con le molecole d'acqua. In questo caso, i radicali idrofobici non polari degli amminoacidi sono raggruppati all'interno della molecola proteica, mentre i radicali polari sono orientati verso l'acqua. Ad un certo punto, sorge la conformazione stabile termodinamicamente più favorevole della molecola, il globulo. In questa forma, la molecola proteica è caratterizzata da un'energia libera minima. La conformazione del globulo risultante è influenzata da fattori quali il pH della soluzione, la forza ionica della soluzione, nonché l'interazione delle molecole proteiche con altre sostanze.
Recentemente sono apparse prove che il processo di formazione della struttura terziaria non è automatico, ma è regolato e controllato da speciali meccanismi molecolari. Questo processo coinvolge proteine specifiche: gli accompagnatori. Le loro funzioni principali sono la capacità di prevenire la formazione di bobine casuali non specifiche (caotiche) dalla catena polipeptidica e di assicurarne la consegna (trasporto) a bersagli subcellulari, creando le condizioni per il completamento del ripiegamento della molecola proteica.
La stabilizzazione della struttura terziaria è fornita a causa di interazioni non covalenti tra gruppi atomici di radicali laterali dei seguenti tipi:
legami idrogeno possono verificarsi tra i gruppi funzionali dei radicali laterali. Ad esempio, tra il gruppo OH della tirosina e –N nell'anello del residuo di istidina.
forze elettrostatiche di attrazione tra radicali che trasportano gruppi ionici con carica opposta (interazioni ione-ione), ad esempio un gruppo carbossilico con carica negativa (- COO -) dell'acido aspartico e (NH 3 +) un gruppo -ammino con carica positiva di una lisina residuo.
le interazioni idrofobiche sono dovute alle forze di van der Waals tra i radicali amminoacidici non polari. (Ad esempio, gruppi -CH 3 - alanina.
La struttura terziaria è inoltre stabilizzata da un legame disolfuro covalente (–S–S–) tra i residui di cisteina. Questo legame è molto forte e non è presente in tutte le proteine. Questa connessione gioca un ruolo importante nelle sostanze proteiche di grano e farina, perché. influisce sulla qualità del glutine, sulle proprietà strutturali e meccaniche dell'impasto e, di conseguenza, sulla qualità del prodotto finito - pane, ecc.
Un globulo proteico non è una struttura assolutamente rigida: entro certi limiti sono possibili movimenti reversibili di parti della catena peptidica l'una rispetto all'altra con la rottura di un piccolo numero di legami deboli e la formazione di nuovi. La molecola, per così dire, respira, pulsa nelle sue diverse parti. Queste pulsazioni non disturbano il piano di conformazione di base della molecola, proprio come le vibrazioni termiche degli atomi in un cristallo non cambiano la struttura del cristallo a meno che la temperatura non sia così alta da provocare la fusione.
Solo dopo che una molecola proteica acquisisce una struttura terziaria naturale e nativa, mostra la sua specifica attività funzionale: catalitica, ormonale, antigenica, ecc. È durante la formazione della struttura terziaria che avviene la formazione di centri attivi di enzimi, centri responsabili dell'incorporazione della proteina nel complesso multienzimatico, centri responsabili dell'autoassemblaggio di strutture sopramolecolari. Pertanto, qualsiasi impatto (termico, fisico, meccanico, chimico) che porti alla distruzione di questa conformazione nativa della proteina (rottura dei legami) è accompagnato da una perdita parziale o totale delle sue proprietà biologiche da parte della proteina.
Lo studio delle strutture chimiche complete di alcune proteine ha dimostrato che nella loro struttura terziaria si rivelano zone in cui si concentrano i radicali idrofobici degli amminoacidi e la catena polipeptidica è effettivamente avvolta attorno al nucleo idrofobo. Inoltre, in alcuni casi, due o anche tre nuclei idrofobici sono isolati in una molecola proteica, risultando in una struttura a 2 o 3 nuclei. Questo tipo di struttura molecolare è caratteristica di molte proteine con funzione catalitica (ribonucleasi, lisozima, ecc.). Una parte o regione separata di una molecola proteica che ha un certo grado di autonomia strutturale e funzionale è chiamata dominio. Alcuni enzimi, ad esempio, hanno distinti domini di legame al substrato e di legame al coenzima.
La struttura terziaria di una proteina è direttamente correlata alla sua forma, che può variare da sferica a filiforme. La forma di una molecola proteica è caratterizzata da un indicatore come il grado di asimmetria (il rapporto tra l'asse lungo e quello corto). Nelle proteine fibrillari o filamentose, il grado di asimmetria è maggiore di 80. Se il grado di asimmetria è inferiore a 80, le proteine sono globulari. La maggior parte di loro ha un grado di asimmetria di 3-5, cioè la struttura terziaria è caratterizzata da un impaccamento abbastanza denso della catena polipeptidica, che si avvicina alla forma di una palla.
Biologicamente, le proteine fibrillari svolgono un ruolo molto importante nell'anatomia e nella fisiologia degli animali. Nei vertebrati, queste proteine rappresentano 1/3 del loro contenuto totale. Un esempio di proteine fibrillari è la proteina della seta - la fibroina, che consiste in diverse catene antiparallele con una struttura a foglio piegato. La proteina -cheratina contiene da 3 a 7 catene. Il collagene ha una struttura complessa in cui 3 catene sinistre identiche sono attorcigliate insieme per formare una tripla elica destrorsa. Questa tripla elica è stabilizzata da numerosi legami idrogeno intermolecolari. La presenza di aminoacidi come idrossiprolina e idrossilisina contribuisce anche alla formazione di legami idrogeno che stabilizzano la struttura a tripla elica. Tutte le proteine fibrillari sono scarsamente solubili o completamente insolubili in acqua, poiché contengono molti aminoacidi contenenti gruppi R idrofobici e insolubili in acqua di isoleucina, fenilalanina, valina, alanina, metionina. Dopo una lavorazione speciale, il collagene insolubile e indigeribile viene convertito in una miscela solubile in gelatina di polipeptidi, che viene poi utilizzata nell'industria alimentare.
Le proteine globulari svolgono una varietà di funzioni biologiche. Svolgono una funzione di trasporto, ad es. trasportare nutrienti, ioni inorganici, lipidi, ecc. Gli ormoni, così come i componenti delle membrane e dei ribosomi, appartengono alla stessa classe di proteine. Tutti gli enzimi sono anche proteine globulari.
Proteine contenenti due o Di più le catene polipeptidiche sono chiamate proteine oligomeriche; sono caratterizzate dalla presenza di una struttura quaternaria. Le catene polipeptidiche (misure) in tali proteine possono essere uguali o diverse. Le proteine oligomeriche sono dette omogenee se i loro protomeri sono uguali ed eterogenee se i loro protomeri sono diversi. Ad esempio, la proteina dell'emoglobina è costituita da 4 catene: due protomeri - e due -. L'enzima -amilasi è costituito da 2 catene polipeptidiche identiche. Nelle proteine oligomeriche, ciascuna delle catene polipeptidiche è caratterizzata dalla sua struttura secondaria e terziaria ed è chiamata subunità o protomero. I protomeri interagiscono tra loro non da nessuna parte della loro superficie, ma da una certa area (superficie di contatto). Le superfici di contatto hanno una tale disposizione di gruppi atomici tra i quali sorgono legami idrogeno, ionici, idrofobici. Inoltre, anche la geometria dei protomeri contribuisce alla loro connessione. I protomer si incastrano come la chiave di una serratura. Tali superfici sono chiamate complementari. Ciascun protomero interagisce con l'altro in più punti, rendendo impossibile il collegamento ad altre catene polipeptidiche o proteine. Tali interazioni complementari di molecole sono alla base di tutti i processi biochimici nel corpo. La struttura quaternaria è intesa come la disposizione delle catene polipeptidiche (protomeri) l'una rispetto all'altra, cioè un metodo del loro impilamento e confezionamento congiunto con la formazione di una conformazione nativa di una proteina oligomerica, a seguito della quale la proteina ha l'una o l'altra attività biologica.
Le proteine (proteine) costituiscono il 50% della massa secca degli organismi viventi.
Le proteine sono costituite da amminoacidi. Ogni amminoacido ha un gruppo amminico e un gruppo acido (carbossilico), la cui interazione si traduce in legame peptidico Pertanto, le proteine sono anche chiamate polipeptidi.
Primario- una catena di aminoacidi legati da un legame peptidico (forte, covalente). Alternando 20 aminoacidi in un ordine diverso, puoi ottenere milioni di proteine diverse. Se cambi almeno un amminoacido nella catena, la struttura e le funzioni della proteina cambieranno, quindi la struttura primaria è considerata la più importante nella proteina.
Secondario- spirale. Tenuto da legami a idrogeno (debole).
Terziario- globo (palla). Quattro tipi di legami: disolfuro (ponte di zolfo) forte, gli altri tre (ionico, idrofobo, idrogeno) sono deboli. Ogni proteina ha la sua forma globulare, le funzioni dipendono da essa. Durante la denaturazione, la forma del globulo cambia e questo influisce sul lavoro della proteina.
Quaternario Non disponibile per tutte le proteine. Consiste di diversi globuli interconnessi dagli stessi legami della struttura terziaria. (Ad esempio, l'emoglobina.)
Questo è un cambiamento nella forma di un globulo proteico causato da influenze esterne (temperatura, acidità, salinità, aggiunta di altre sostanze, ecc.)
Ce ne sono molti, ad esempio:
Scegline uno, l'opzione più corretta. La struttura secondaria di una molecola proteica ha la forma
1) spirali
2) doppia elica
3) palla
4) fili
Risposta
Scegline uno, l'opzione più corretta. I legami idrogeno tra i gruppi CO e NH in una molecola proteica le conferiscono una forma elicoidale caratteristica della struttura
1) primario
2) secondario
3) terziario
4) Quaternario
Risposta
Scegline uno, l'opzione più corretta. Il processo di denaturazione di una molecola proteica è reversibile se i legami non vengono rotti
1) idrogeno
2) peptide
3) idrofobo
4) disolfuro
Risposta
Scegline uno, l'opzione più corretta. La struttura quaternaria di una molecola proteica si forma come risultato dell'interazione
1) sezioni di una molecola proteica in base al tipo di legami S-S
2) diversi filamenti polipeptidici che formano una bobina
3) sezioni di una molecola proteica dovute a legami idrogeno
4) globuli proteici con una membrana cellulare
Risposta
Stabilire una corrispondenza tra la caratteristica e la funzione della proteina che essa svolge: 1) regolatoria, 2) strutturale
A) parte dei centrioli
B) forma i ribosomi
B) è un ormone
D) forma le membrane cellulari
D) cambia l'attività dei geni
Risposta
Scegline uno, l'opzione più corretta. La sequenza e il numero di amminoacidi in una catena polipeptidica è
1) la struttura primaria del DNA
2) la struttura primaria della proteina
3) struttura secondaria del DNA
4) struttura secondaria delle proteine
Risposta
Scegli tre opzioni. Le proteine nell'uomo e negli animali
1) servire come materiale da costruzione principale
2) vengono scomposti nell'intestino in glicerolo e acidi grassi
3) sono formati da amminoacidi
4) convertito in glicogeno nel fegato
5) vengono messi da parte
6) poiché gli enzimi accelerano le reazioni chimiche
Risposta
Scegline uno, l'opzione più corretta. La struttura secondaria elicoidale di una proteina è tenuta insieme da legami
1) peptide
2) ionico
3) idrogeno
4) covalente
Risposta
Scegline uno, l'opzione più corretta. Quali legami determinano la struttura primaria delle molecole proteiche
1) idrofobo tra i radicali amminoacidici
2) idrogeno tra filamenti polipeptidici
3) peptide tra amminoacidi
4) idrogeno tra i gruppi -NH- e -CO-
Risposta
Scegline uno, l'opzione più corretta. La struttura primaria di una proteina è formata da un legame
1) idrogeno
2) macroergico
3) peptide
4) ionico
Risposta
Scegline uno, l'opzione più corretta. Si basa sulla formazione di legami peptidici tra amminoacidi in una molecola proteica
1) il principio di complementarità
2) insolubilità degli amminoacidi in acqua
3) solubilità degli amminoacidi in acqua
4) la presenza di gruppi carbossilici e amminici in essi
Risposta
I segni elencati di seguito, ad eccezione di due, sono utilizzati per descrivere la struttura e le funzioni della materia organica raffigurata. Identifica due caratteristiche che "abbandonano". elenco generale e annotare i numeri sotto i quali sono indicati.
1) ha livelli strutturali di organizzazione della molecola
2) fa parte delle pareti cellulari
3) è un biopolimero
4) funge da matrice durante la traduzione
5) è costituito da amminoacidi
Risposta
Tutte le seguenti caratteristiche, tranne due, possono essere utilizzate per descrivere gli enzimi. Identifica due segni che "cadono" dall'elenco generale e annota i numeri sotto i quali sono indicati.
1) fanno parte delle membrane cellulari e degli organelli cellulari
2) svolgono il ruolo di catalizzatori biologici
3) avere un centro attivo
4) influenzare il metabolismo regolando vari processi
5) proteine specifiche
Risposta
Guarda l'immagine di un polipeptide e indica (A) il suo livello di organizzazione, (B) la forma della molecola e (C) il tipo di interazione che mantiene questa struttura. Per ogni lettera, seleziona il termine corrispondente o il concetto corrispondente dall'elenco fornito.
1) struttura primaria
2) struttura secondaria
3) struttura terziaria
4) interazioni tra nucleotidi
5) legame metallico
6) interazioni idrofobiche
7) fibrillare
8) globulare
Risposta
Guarda l'immagine di un polipeptide. Indicare (A) il livello della sua organizzazione, (B) i monomeri che lo costituiscono e (C) il tipo di legami chimici tra di loro. Per ogni lettera, seleziona il termine corrispondente o il concetto corrispondente dall'elenco fornito.
1) struttura primaria
2) legami a idrogeno
3) doppia elica
4) struttura secondaria
5) amminoacido
6) alfa elica
7) nucleotide
8) legami peptidici
Risposta
È noto che le proteine sono polimeri irregolari ad alto peso molecolare e strettamente specifiche per ogni tipo di organismo. Scegli dal testo sottostante tre affermazioni che sono significativamente correlate alla descrizione di questi segni e annota i numeri sotto i quali sono indicati. (1) Le proteine contengono 20 diversi amminoacidi collegati da legami peptidici. (2) Le proteine hanno quantità diversa amminoacidi e loro ordine nella molecola. (3) Basso peso molecolare materia organica hanno un peso molecolare da 100 a 1000. (4) Sono composti intermedi o unità strutturali - monomeri. (5) Molte proteine hanno pesi molecolari che vanno da poche migliaia a un milione o più, a seconda del numero di singole catene polipeptidiche nella singola struttura molecolare della proteina. (6) Ogni specie di organismi viventi ha un insieme speciale di proteine \u200b\u200binerente solo ad essa, che la distingue dagli altri organismi.
Risposta
© DV Pozdnyakov, 2009-2019
Le proteine sono composti organici ad alto peso molecolare. Queste sostanze sono anche chiamate proteine, polipeptidi. Quindi, considera quali sono la struttura e le funzioni delle proteine.
La struttura chimica delle proteine è rappresentata da alfa-amminoacidi collegati in una catena attraverso un legame peptidico. Negli organismi viventi, la composizione determina il codice genetico. Nel processo di sintesi, nella maggior parte dei casi, vengono utilizzati 20 amminoacidi del tipo standard. Molte delle loro combinazioni formano molecole proteiche con un'ampia varietà di proprietà. I residui amminoacidici subiscono spesso modifiche post-traduzionali. Possono verificarsi prima che la proteina inizi a svolgere le sue funzioni e nel processo della sua attività nella cellula. Negli organismi viventi, diverse molecole spesso formano complessi complessi. Un esempio è l'associazione fotosintetica.
Le proteine sono considerate una componente importante dell'alimentazione umana e animale a causa del fatto che tutti gli amminoacidi necessari non possono essere sintetizzati nel loro corpo. Alcuni di loro dovrebbero venire con cibi proteici. Le principali fonti di composti sono carne, noci, latte, pesce, cereali. In misura minore, le proteine sono presenti nelle verdure, nei funghi e nei frutti di bosco. Quando vengono digerite dagli enzimi, le proteine consumate vengono scomposte in amminoacidi. Sono già utilizzati nella biosintesi delle proprie proteine nel corpo o sono ulteriormente decomposti - per l'energia.
La sequenza della struttura della proteina dell'insulina è stata determinata per la prima volta da Frederick Senger. Per il suo lavoro ha ricevuto premio Nobel nel 1958. Sanger ha utilizzato il metodo del sequenziamento. Utilizzando la diffrazione dei raggi X, sono state successivamente ottenute le strutture tridimensionali della mioglobina e dell'emoglobina (alla fine degli anni '50). Il lavoro è stato eseguito da John Kendrew e Max Perutz.
Include polimeri lineari. A loro volta, sono costituiti da residui di alfa-amminoacidi, che sono monomeri. Inoltre, la struttura della proteina può comprendere componenti aventi natura non amminoacidica e residui amminoacidici di tipo modificato. Quando si designano i componenti, vengono utilizzate abbreviazioni di 1 o 3 lettere. Un composto contenente da due a diverse decine di residui viene spesso definito "polipeptide". Come risultato dell'interazione del gruppo alfa-carbossilico di un amminoacido con il gruppo alfa-ammino di un altro, compaiono legami (durante la formazione della struttura proteica). Nel composto, le estremità C e N sono isolate, a seconda di quale gruppo del residuo amminoacidico è libero: -COOH o -NH 2. Nel processo di sintesi proteica sul ribosoma, di norma, un residuo di metionina funge da primo terminale; l'attaccamento dei successivi viene effettuato al C-terminale dei precedenti.
Sono stati proposti da Lindrem-Lang. Nonostante il fatto che questa divisione sia considerata in qualche modo obsoleta, è ancora utilizzata. È stato proposto di assegnare quattro livelli di organizzazione delle connessioni. Viene determinata la struttura primaria di una molecola proteica codice genetico e le caratteristiche del gene. Per più livelli alti caratteristicamente formato durante il ripiegamento delle proteine. La struttura spaziale di una proteina è generalmente determinata dalla catena di amminoacidi. Tuttavia, è abbastanza flessibile. Potrebbe essere influenzato fattori esterni. A questo proposito è più corretto parlare di conformazione del composto, che è la più favorevole ed energeticamente preferibile.
È rappresentato dalla sequenza dei residui amminoacidici della catena polipeptidica. Di norma, è descritto utilizzando designazioni di una o tre lettere. La struttura primaria delle proteine è caratterizzata da combinazioni stabili di residui amminoacidici. Svolgono determinati compiti. Tali "motivi conservativi" rimangono preservati nel corso dell'evoluzione delle specie. Spesso possono essere utilizzati per prevedere il problema di una proteina sconosciuta. Valutare il grado di somiglianza (omologia) nelle catene di amminoacidi da vari organismi, si può determinare la distanza evolutiva formata tra i taxa che compongono questi organismi. La struttura primaria delle proteine è determinata dal sequenziamento o dal complesso iniziale del suo mRNA utilizzando la tabella dei codici genetici.
Questo è il livello successivo di organizzazione: la struttura secondaria delle proteine. Ce ne sono diversi tipi. L'ordinamento locale della regione della catena polipeptidica è stabilizzato dai legami idrogeno. I tipi più popolari sono:
La struttura terziaria delle proteine include elementi del livello precedente. Sono stabilizzati da diversi tipi di interazioni. Importanza critica pur avendo legami idrofobici. La stabilizzazione comporta:
La struttura terziaria delle proteine è determinata dalla risonanza magnetica (nucleare), alcuni tipi di microscopia e altri metodi.
Gli studi hanno dimostrato che tra 2 e 3 livelli è conveniente individuarne un altro. Si chiama "architettura", "motivo di posa". È determinato dalla disposizione reciproca dei componenti della struttura secondaria (filamenti beta e eliche alfa) all'interno dei confini di un globulo compatto - un dominio proteico. Può esistere indipendentemente o essere incluso in una proteina più grande insieme ad altre simili. È stato stabilito che i motivi stilistici sono piuttosto conservativi. Si verificano in proteine che non hanno né relazioni evolutive né funzionali. La definizione di architettura è alla base della classificazione razionale (fisica).
Con la disposizione reciproca di diverse catene di polipeptidi nella composizione di un complesso proteico, si forma una struttura quaternaria di proteine. Gli elementi che compongono la sua composizione si formano separatamente sui ribosomi. Solo dopo che la sintesi è completata, questa struttura proteica inizia a formarsi. Può contenere catene polipeptidiche sia diverse che identiche. La struttura quaternaria delle proteine è stabilizzata dalle stesse interazioni del livello precedente. Alcuni complessi possono includere diverse decine di proteine.
I polipeptidi del citoscheletro, fungendo in qualche modo da rinforzo, danno forma a molti organelli e partecipano al suo cambiamento. Le proteine strutturali forniscono protezione al corpo. Un esempio di tale proteina è il collagene. Costituisce la base nella sostanza intercellulare dei tessuti connettivi. Anche funzione protettiva ha cheratina. Costituisce la base di corna, piume, capelli e altri derivati dell'epidermide. Quando le tossine sono legate alle proteine, in molti casi si verifica la disintossicazione di queste ultime. Ecco come viene svolto il compito protezione chimica organismo. Particolarmente importante nel processo di neutralizzazione delle tossine in corpo umano riprodurre gli enzimi epatici. Sono in grado di abbattere i veleni o convertirli in una forma solubile. Ciò contribuisce a un loro trasporto più rapido dal corpo. Le proteine presenti nel sangue e in altri fluidi corporei forniscono protezione immunitaria suscitando una risposta sia all'attacco di agenti patogeni che a lesioni. Le immunoglobuline (anticorpi e componenti del sistema del complemento) sono in grado di neutralizzare batteri, proteine estranee e virus.
Le molecole proteiche, che non agiscono né come fonte di energia né come materiale da costruzione, controllano molti processi intracellulari. Quindi, grazie a loro, viene eseguita la regolazione della traduzione, trascrizione, affettatura, l'attività di altri polipeptidi. Il meccanismo di regolazione si basa sull'attività enzimatica o si manifesta attraverso un legame specifico con altre molecole. Ad esempio, i fattori di trascrizione, i polipeptidi attivatori e le proteine repressori possono controllare la velocità di trascrizione genica. Allo stesso tempo, interagiscono con le sequenze regolatrici dei geni. Le fosfatasi proteiche e le chinasi proteiche svolgono il ruolo più importante nel controllo del corso dei processi intracellulari. Questi enzimi avviano o sopprimono l'attività di altre proteine aggiungendo o rimuovendo da esse gruppi fosfato.
È spesso combinato con una funzione di regolamentazione. Questo perché molti polipeptidi intracellulari ed extracellulari possono trasmettere segnali. Fattori di crescita, citochine, ormoni e altri composti hanno questa capacità. Gli steroidi vengono trasportati attraverso il sangue. L'interazione dell'ormone con il recettore funge da segnale, grazie al quale viene attivata la risposta della cellula. Gli steroidi controllano il contenuto di composti nel sangue e nelle cellule, la riproduzione, la crescita e altri processi. Un esempio è l'insulina. Regola i livelli di glucosio. L'interazione delle cellule viene effettuata mediante composti proteici segnale trasmessi attraverso la sostanza intercellulare.
Le proteine solubili coinvolte nel movimento di piccole molecole hanno un'elevata affinità per il substrato presente in maggiore concentrazione. Hanno anche la possibilità di rilasciarlo facilmente in aree a basso contenuto. Un esempio è la proteina di trasporto dell'emoglobina. Sposta l'ossigeno dai polmoni ad altri tessuti e da essi trasferisce l'anidride carbonica. Alcune proteine di membrana sono anche coinvolte nel trasporto di piccole molecole attraverso le pareti cellulari, modificandole. Lo strato lipidico del citoplasma è resistente all'acqua. Ciò impedisce la diffusione di molecole cariche o polari. Le connessioni di trasporto a membrana sono generalmente suddivise in vettori e canali.
Queste proteine formano le cosiddette riserve. Si accumulano, ad esempio, nei semi delle piante, nelle uova degli animali. Queste proteine agiscono come fonte di backup materia ed energia. Alcuni composti sono utilizzati dall'organismo come riserva di amminoacidi. Essi, a loro volta, sono i precursori delle sostanze attive coinvolte nella regolazione del metabolismo.
Tali proteine possono essere localizzate sia direttamente nel citoplasma che incorporate nella parete. Una parte della connessione riceve un segnale. Di regola, lo è Sostanza chimica, e in alcuni casi - impatto meccanico (stretching, per esempio), luce e altri stimoli. Nel processo di esposizione del segnale a un certo frammento della molecola - il polipeptide recettore - iniziano i suoi cambiamenti conformazionali. Provocano un cambiamento nella conformazione del resto della cellula, che effettua la trasmissione dello stimolo ad altri componenti della cellula. Il segnale può essere inviato diversi modi. Alcuni recettori sono in grado di catalizzare reazione chimica, questi ultimi agiscono come canali ionici che si chiudono o si aprono sotto l'influenza di uno stimolo. Alcuni composti legano specificamente le molecole intermedie all'interno della cellula.
Esiste un'intera classe di proteine che forniscono il movimento del corpo. Le proteine motorie sono coinvolte nella contrazione muscolare, nel movimento cellulare, nell'attività dei flagelli e delle ciglia. A causa loro, viene eseguito anche il trasporto diretto e attivo. Chinesine e dineine effettuano il trasferimento di molecole lungo i microtubuli utilizzando l'idrolisi dell'ATP come fonte di energia. Questi ultimi spostano organelli e altri elementi verso il centrosoma dalle regioni cellulari periferiche. I Kinesin si trasferiscono direzione inversa. Le dineine sono anche responsabili dell'attività di flagelli e ciglia.
